Oxifunctionalización selectiva de compuestos alifáticos por peroxigenasas fúngicas
La presente Tesis aborda el estudio de la oxifuncionalización enzimática de diferentes compuestos alifáticos lineales (ácidos grasos, alcoholes grasos y alcanos/alquenos) y cíclicos (esteroides y secosteroides), catalizada por diferentes peroxigenasas fúngicas (en presencia de H2O2 como co-sustrato) incluyendo las peroxigenasas salvajes de Agrocybe aegerita (AaeUPO) y Marasmius rotula (MroUPO) y la peroxigenasa recombinante de Coprinopsis cinerea (rCciUPO). La evaluación de la conversión de los distintos sustratos así como la identificación de los productos de reacción se llevó a cabo mediante Cromatografía de Gases acoplada a Espectrometría de Masas (GC-MS) y en algunos casos Resonancia Magnética Nuclear (RMN). Por otro lado, el mecanismo de reacción de dichas oxifuncionalizaciones enzimáticas se estudió utilizando H218O2 como cosustrato. Finalmente, con el objeto de investigar diferentes aspectos de las relaciones estructura-función de las peroxigenasas se realizaron estudios computacionales utilizando el programa PELE (Protein Energy Landscape Exploration).
| Main Author: | |
|---|---|
| Other Authors: | |
| Format: | tesis doctoral biblioteca |
| Language: | Spanish / Castilian |
| Published: |
2016-12-02
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| Subjects: | Peroxigenasas, Oxifuncionalización, Ácidos grasos, Alcanos, Esteroides, |
| Online Access: | http://hdl.handle.net/10261/141185 http://dx.doi.org/10.13039/501100003339 |
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| Summary: | La presente Tesis aborda el estudio de la oxifuncionalización enzimática de diferentes compuestos alifáticos lineales (ácidos grasos, alcoholes grasos y alcanos/alquenos) y cíclicos (esteroides y secosteroides), catalizada por diferentes peroxigenasas fúngicas (en presencia de H2O2 como co-sustrato) incluyendo las peroxigenasas salvajes de Agrocybe aegerita (AaeUPO) y Marasmius rotula (MroUPO) y la peroxigenasa recombinante de Coprinopsis cinerea (rCciUPO). La evaluación de la conversión de los distintos sustratos así como la identificación de los productos de reacción se llevó a cabo mediante Cromatografía de Gases acoplada a Espectrometría de Masas (GC-MS) y en algunos casos Resonancia Magnética Nuclear (RMN). Por otro lado, el mecanismo de reacción de dichas oxifuncionalizaciones enzimáticas se estudió utilizando H218O2 como cosustrato. Finalmente, con el objeto de investigar diferentes aspectos de las relaciones estructura-función de las peroxigenasas se realizaron estudios computacionales utilizando el programa PELE (Protein Energy Landscape Exploration). |
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