Purification et étude de la phosphatase acide lutoïdique du latex d'Hevea brasiliensis
La phosphatase acide (EC 3.1.3.2) contenue dans le sérum lutoïdique du latex d'Hevea brasiliensis a été complètement purifiée. Elle est peu labile. Son poids moléculaire a été estimé entre 90 000 et 100 000. Cette phosphatase qui hydrolyse uniquement les phosphomonoesters à des vitesses variables, utilise particulièrement bien le para-nitrophénylphosphate et le phosphoénolpyruvate. Son pH optimum de fonctionnement est situé aux environs de pH 5,5 ; le Km pour le para-nitrophénylphosphate à ce pH est de 0,11 mM, mais atteint 1 mM à pH 7,0. Les ions Ca2+, Na+, K +, le tartrate de sodium, le 2,4-dinitrophénol, l'iodoacétamide et le citrate de sodium sont sans influence sur la réaction enzymatique ; le phosphate inorganique, à des concentrations physiologiques, et le pyrophosphate sont des inhibiteurs compétitifs ; le tungstate, le molybdate, le mercure, le cuivre, le zinc, l'arséniate et le fluorure de sodium, sont des inhibiteurs compétitifs. La valeur du Ki de ces effecteurs a été mesurée. Le magnésium, qui n'est pas nécessaire au fonctionnement de l'enzyme et reste sans effet sur l'utilisation du para-nitrophénylphosphate ou du NADP, se comporte comme un inhibiteur de l'hydrolyse de l'ATP. Cette protection de l'ATP semble efficace, puisque l'on retrouve toujours ce cofacteur dans le sérum cytoplasmique du latex malgré la présence constante d'ne quantité plus ou moins importante de phosphatase acide lutoïdique.
| Main Authors: | , |
|---|---|
| Format: | article biblioteca |
| Language: | fre |
| Subjects: | F60 - Physiologie et biochimie végétale, Q60 - Traitement des produits agricoles non alimentaires, |
| Online Access: | http://agritrop.cirad.fr/575469/ http://agritrop.cirad.fr/575469/1/document_575469.pdf |
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