Young camel ceruloplasmin : purification and partial characterization
La céruloplasmine d'un chamelon âgé de six mois a été isolée et purifiée en une seule étape, utilisant une chromatographie sur Sépharose activée par de la chloroéthylamine. La masse moléculaire de la protéine a été déterminée par électrophorèse avec SDS et a été estimée à 130 000 Da. La protéine possède une mobilité électrophorétique légèrement supérieure à celle de l'homme, ce qui suggère que la céruloplasmine du chamelon est compacte et plus acide. Le nombre d'atomes de cuivre par molécule de céruloplasmine a été de 5,8 ± 0,3. Le spectre optique de la céruloplasmine du chamelon a montré une absorption maximale à 610 nm attribuée au cuivre de type 1 . Le spectre EPR a été totalement dépourvu d'un signal correspondant au cuivre de type 2. Les paramètres cinétiques de l'activité oxidasique, utilisant la p-phénylendiamine comme substrat, ont été déterminés : Km = 0,42 pM NADH/mn/mg céruloplasmine et Vmax = 0,93. Le pH optimal de l'activité a été de 5,7.
Main Authors: | , , , , , |
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Format: | article biblioteca |
Language: | eng |
Subjects: | L50 - Physiologie et biochimie animales, dromadaire, jeune animal, ferroxydase, purification, poids moléculaire, chromatographie, électrophorèse, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_10467, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_8489, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_29502, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_6377, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_4892, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_1594, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_2523, |
Online Access: | http://agritrop.cirad.fr/477455/ http://agritrop.cirad.fr/477455/1/ID477455.pdf |
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