Métabolisme du pyrophosphate dans le latex d'Hevea brasiliensis
Les processus anaboliques et surtout les synthèses de polymères, notamment celle du caoutchouc, produisent du PPi. Les enzymes susceptibles d'éviter in situ l'accumulation nocive de cette molécule appartiennent à 2 groupes. Le premier correspond à des hydrolases irréversibles ne récupérant pas l'énergie dissipée lors de la scission du PPi. La phophatase acide lutoïde et surtout la pyrophosphatase alcaline cytosolique en font partie. Le second correspond à des enzymes capables de conserver ou d'utiliser l'énergie produite lors de l'hydrolyse du PPi. En font partie d'une part, l'UDPG pyrophosphorylase et la pyrophosphate d : fructose-6-phosphotransférase, enzymes réversibles et susceptibles de fonctionner soit dans le sens de la glycolyse, soit dans le sens de la synthèse de saccharose et, d'autre part, une pyrophosphatase mise en évidence sur les membranes lutoïdiques et liée à un mécanisme de pompes à proton analogue à celui caractérisant l'ATPase tonoplastique lutoïdique. Quelques caractéristiques de ces enzymes ont été étudiées et leur signification physiologique discutée
| Main Authors: | , , , , , |
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| Format: | conference_item biblioteca |
| Language: | eng |
| Published: |
CIRAD-IRCA
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| Subjects: | F60 - Physiologie et biochimie végétale, Hevea brasiliensis, latex, enzyme, hydrolase, phosphatase acide, phosphatase alcaline, voie biochimique du métabolisme, biochimie, physiologie végétale, pyrophosphate, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_3589, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_4214, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_2603, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_3729, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_88, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_267, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_909, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_910, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_25189, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_33261, |
| Online Access: | http://agritrop.cirad.fr/473153/ http://agritrop.cirad.fr/473153/1/ID473153.pdf |
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