Mise en évidence d'une glutathion réductase dans le sérum cytoplasmique du latex d'Hevea brasiliensis

Une glutathion réductase a été mise en évidence dans le latex d'Hevea brasiliensis. Elle est localisée, en majeure partie, dans le cytosol mais elle est aussi adsorbée partiellement sur les membranes des lutoïdes de la cellule laticifère. Cette enzyme catalyse irréversiblement la réduction de GSSG en GSH. Elle fonctionne essentiellement avec du NADPH comme cofacteur, et son substrat, le GSSG est très spécifique. Dans la zone physiologique du pH (6,6à 7,5),l'affinité de l'enzyme varie respectivement de 15?M à 6?M pour le NADH, et de 40 à 80?M pour le GSSG. Le pH optimum de son activité se situe entre pH 7,5 et 8,0. En régénérant du GSH, molécule activatrice d'enzymes clefs de la biosynthèse du caoutchouc et protectrice des membranes subcellulaires, cette enzyme pourrait jouer un rôle important dans la physiologie de la production du latex

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Bibliographic Details
Main Authors: Prévôt, Jean-Claude, Crétin, H., Jacob, Jean-Louis
Format: article biblioteca
Language:fre
Subjects:F60 - Physiologie et biochimie végétale, Hevea brasiliensis, latex, cytoplasme, peptide, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_3589, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_4214, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_2093, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_5691,
Online Access:http://agritrop.cirad.fr/399120/
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