Expressão heteróloga de uma potencial Beta-glicosidase de Paenibacillus sp.
O mercado industrial de enzimas cresce em bilhões de dólares todos os anos de acordo com a empresa Business Communication Company Research (BCC), pois as enzimas desempenham papel importante na catálise de muitas reações químicas em processos industriais. As Beta-glicosidases desempenham uma posição importante no mercado de enzimas, devida a sua alta versatilidade, criando a possibilidade de imergi-las em muitas áreas do mercado. Em projetos anteriores da Embrapa Agroenergia, foram construídas bibliotecas metagenômicas e genomas de microrganismos da biodiversidade brasileira foram sequenciados. A partir dessas bibliotecas foi possível fazer triagens funcionais na busca de atividade Beta-glicosidase. Alguns dos genes encontrados foram expressos em Escherichia coli, entretanto, ainda é necessário realizar as etapas de seleção das Beta-glicosidases com mais atividade e posteriormente sua purificação e caracterização bioquímica. Neste trabalho, uma das Beta-glicosidases estudadas apresenta alta atividade sobre o substrato sintético pNPG (p-nitrofenil-Beta-D-glucopiranosídeo), podendo ser eficiente no processo de degradação de celulose. Após as etapas de expressão e purificação, a enzima estudada foi submetida a teste de atividade em substratos naturais, como celobiose, e não apresentou resultados significativos. Uma hipótese, para estes resultados é a baixa concentração proteica obtida na expressão, sendo insuficiente para atuação da enzima sobre os substratos. Ou, é possível que tenha se passado muito tempo desde o final da expressão, até a etapa dos testes de atividade, levando a degradação da P_B12 ou a perda de atividade da enzima.
Main Authors: | , , , |
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Other Authors: | |
Format: | Anais e Proceedings de eventos biblioteca |
Language: | Portugues pt_BR |
Published: |
2020-12-03
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Subjects: | Celulose, Enzima, Escherichia Coli, Cellulose, Beta-glucosidase, |
Online Access: | http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1127585 |
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