Imobilização de lipases por adsorção em agarose modificada.
Buscando contribuir para o desenvolvimento de processos contínuos e o reuso de enzimas, bem como promovendo uma maior estabilidade e atividade catalítica de enzimas, muitos estudos vem sendo realizados para obtenção de lipases imobilizadas. Neste trabalho o processo de imobilização de lipases de Aspergillus niger C e de Thermomyces lanuginosus por adsorção em agarose modificada foi avaliado. A imobilização ocorreu a pH 7 em três tipos de suportes a base de agarose: octil sepharose, DEAE sepharose e CM sepharose. O uso de octil sepharose mostrou-se mais eficiente na obtenção de derivados mais ativos frente à DEAE e CM sepharose, independente do tipo de extrato de lipase usado. Maior atividade no derivado foi obtida na imobilização de lipase de T. lanuginosus (304 U/g de octil sepharose) com 1,1 mg de proteína adsorvida em 1 grama de suporte.
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2016-12-05
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dig-alice-doc-10579132017-08-16T03:52:25Z Imobilização de lipases por adsorção em agarose modificada. BRIGIDA, A. I. S. SILVA, C. M. STEPHAN, M. P. ARAUJO, C. A. SILVA, K. N. GOTTSCHALK, L. M. F. ANA IRAIDY SANTA BRIGIDA, CTAA; CAROLINE MELLINGER SILVA, CTAA; MARILIA PENTEADO STEPHAN, CTAA; Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Rio de Janeiro; Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Rio de Janeiro; LEDA MARIA FORTES GOTTSCHALK, CTAA. Troca iônica Interações hidrofóbicas Hydrophobic interaction. Adsorção Aspergillus Niger. Thermomyces lanuginosus adsorption ion exchange. Buscando contribuir para o desenvolvimento de processos contínuos e o reuso de enzimas, bem como promovendo uma maior estabilidade e atividade catalítica de enzimas, muitos estudos vem sendo realizados para obtenção de lipases imobilizadas. Neste trabalho o processo de imobilização de lipases de Aspergillus niger C e de Thermomyces lanuginosus por adsorção em agarose modificada foi avaliado. A imobilização ocorreu a pH 7 em três tipos de suportes a base de agarose: octil sepharose, DEAE sepharose e CM sepharose. O uso de octil sepharose mostrou-se mais eficiente na obtenção de derivados mais ativos frente à DEAE e CM sepharose, independente do tipo de extrato de lipase usado. Maior atividade no derivado foi obtida na imobilização de lipase de T. lanuginosus (304 U/g de octil sepharose) com 1,1 mg de proteína adsorvida em 1 grama de suporte. Food: the tree that sustains life. 913. 2016-12-05T11:11:11Z 2016-12-05T11:11:11Z 2016-12-05 2016 2016-12-07T11:11:11Z Separatas In: CONGRESSO BRASILEIRO DE CIÊNCIA E TECNOLOGIA DE ALIMENTOS, 25.; CIGR SESSION 6 INTERNATIONAL TECHNICAL SYMPOSIUM, 10., 2016, Gramado. Alimentação: árvore que sustenta a vida. Anais. Gramado: SBCTA Regional, 2016. http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1057913 pt_BR por openAccess 6 p. |
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Buscando contribuir para o desenvolvimento de processos contínuos e o reuso de enzimas, bem como promovendo uma maior estabilidade e atividade catalítica de enzimas, muitos estudos vem sendo realizados para obtenção de lipases imobilizadas. Neste trabalho o processo de imobilização de lipases de Aspergillus niger C e de Thermomyces lanuginosus por adsorção em agarose modificada foi avaliado. A imobilização ocorreu a pH 7 em três tipos de suportes a base de agarose: octil sepharose, DEAE sepharose e CM sepharose. O uso de octil sepharose mostrou-se mais eficiente na obtenção de derivados mais ativos frente à DEAE e CM sepharose, independente do tipo de extrato de lipase usado. Maior atividade no derivado foi obtida na imobilização de lipase de T. lanuginosus (304 U/g de octil sepharose) com 1,1 mg de proteína adsorvida em 1 grama de suporte. |
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