Imobilização de lipases por adsorção em agarose modificada.

Buscando contribuir para o desenvolvimento de processos contínuos e o reuso de enzimas, bem como promovendo uma maior estabilidade e atividade catalítica de enzimas, muitos estudos vem sendo realizados para obtenção de lipases imobilizadas. Neste trabalho o processo de imobilização de lipases de Aspergillus niger C e de Thermomyces lanuginosus por adsorção em agarose modificada foi avaliado. A imobilização ocorreu a pH 7 em três tipos de suportes a base de agarose: octil sepharose, DEAE sepharose e CM sepharose. O uso de octil sepharose mostrou-se mais eficiente na obtenção de derivados mais ativos frente à DEAE e CM sepharose, independente do tipo de extrato de lipase usado. Maior atividade no derivado foi obtida na imobilização de lipase de T. lanuginosus (304 U/g de octil sepharose) com 1,1 mg de proteína adsorvida em 1 grama de suporte.

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Main Authors: BRIGIDA, A. I. S., SILVA, C. M., STEPHAN, M. P., ARAUJO, C. A., SILVA, K. N., GOTTSCHALK, L. M. F.
Other Authors: ANA IRAIDY SANTA BRIGIDA, CTAA; CAROLINE MELLINGER SILVA, CTAA; MARILIA PENTEADO STEPHAN, CTAA; Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Rio de Janeiro; Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Rio de Janeiro; LEDA MARIA FORTES GOTTSCHALK, CTAA.
Format: Separatas biblioteca
Language:pt_BR
por
Published: 2016-12-05
Subjects:Troca iônica, Interações hidrofóbicas, Hydrophobic interaction., Adsorção, Aspergillus Niger., Thermomyces lanuginosus, adsorption, ion exchange.,
Online Access:http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1057913
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