Imobilização de lipases por adsorção em agarose modificada.
Buscando contribuir para o desenvolvimento de processos contínuos e o reuso de enzimas, bem como promovendo uma maior estabilidade e atividade catalítica de enzimas, muitos estudos vem sendo realizados para obtenção de lipases imobilizadas. Neste trabalho o processo de imobilização de lipases de Aspergillus niger C e de Thermomyces lanuginosus por adsorção em agarose modificada foi avaliado. A imobilização ocorreu a pH 7 em três tipos de suportes a base de agarose: octil sepharose, DEAE sepharose e CM sepharose. O uso de octil sepharose mostrou-se mais eficiente na obtenção de derivados mais ativos frente à DEAE e CM sepharose, independente do tipo de extrato de lipase usado. Maior atividade no derivado foi obtida na imobilização de lipase de T. lanuginosus (304 U/g de octil sepharose) com 1,1 mg de proteína adsorvida em 1 grama de suporte.
Main Authors: | , , , , , |
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Other Authors: | |
Format: | Separatas biblioteca |
Language: | pt_BR por |
Published: |
2016-12-05
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Subjects: | Troca iônica, Interações hidrofóbicas, Hydrophobic interaction., Adsorção, Aspergillus Niger., Thermomyces lanuginosus, adsorption, ion exchange., |
Online Access: | http://www.alice.cnptia.embrapa.br/alice/handle/doc/1057913 |
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Summary: | Buscando contribuir para o desenvolvimento de processos contínuos e o reuso de enzimas, bem como promovendo uma maior estabilidade e atividade catalítica de enzimas, muitos estudos vem sendo realizados para obtenção de lipases imobilizadas. Neste trabalho o processo de imobilização de lipases de Aspergillus niger C e de Thermomyces lanuginosus por adsorção em agarose modificada foi avaliado. A imobilização ocorreu a pH 7 em três tipos de suportes a base de agarose: octil sepharose, DEAE sepharose e CM sepharose. O uso de octil sepharose mostrou-se mais eficiente na obtenção de derivados mais ativos frente à DEAE e CM sepharose, independente do tipo de extrato de lipase usado. Maior atividade no derivado foi obtida na imobilização de lipase de T. lanuginosus (304 U/g de octil sepharose) com 1,1 mg de proteína adsorvida em 1 grama de suporte. |
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