Mise en évidence d'une pyrophosphate : fructose-6-phosphate phosphotransférase dans le latex d'Hevea brasiliensis
Une pyrophosphate : fructose-6-phosphate 1-phosphotransférase (EC 2.7.1.90) a été mise en évidence dans le latex d'Hevea brasiliensis. Elle est localisée dans le sérum cytosolique. Son fonctionnement nécessite du Mg++ à une concentration optimale de 2, 5 à 3mM en présence de 1 mM de pyrophosphate et de 10 mM de fructose-6-phosphate. Elle est activée par des concentrations catalytiques de fructose-2, 6-diphosphate. Son activité potentielle représente plus de 40 % de celle de la phosphofructokinase utilisant de l'ATP (EC 2.7.1.11). Son optimum de pH se situe entre 7, 5-7, 6, l'affinité de l'enzyme est alors estimée à 0, 3 mM pour le pyrophosphate et 3, 5 mM pour le fructose-6-phosphate. Cette transférase par l'intermédiaire du métabolisme du pyrophosphate et de l'accroissement du rendement énergétique de la glycolyse pourrait jouer un rôle important dans les mécanismes biochimiques impliqués dans la production du latex
| Main Authors: | , , , |
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| Format: | article biblioteca |
| Language: | fre |
| Subjects: | F60 - Physiologie et biochimie végétale, Hevea brasiliensis, latex, biosynthèse, biologie, estérase, transférase, physiologie végétale, enzyme, biochimie, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_3589, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_4214, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_928, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_925, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_2670, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_7865, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_25189, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_2603, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_910, |
| Online Access: | http://agritrop.cirad.fr/460249/ |
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| Summary: | Une pyrophosphate : fructose-6-phosphate 1-phosphotransférase (EC 2.7.1.90) a été mise en évidence dans le latex d'Hevea brasiliensis. Elle est localisée dans le sérum cytosolique. Son fonctionnement nécessite du Mg++ à une concentration optimale de 2, 5 à 3mM en présence de 1 mM de pyrophosphate et de 10 mM de fructose-6-phosphate. Elle est activée par des concentrations catalytiques de fructose-2, 6-diphosphate. Son activité potentielle représente plus de 40 % de celle de la phosphofructokinase utilisant de l'ATP (EC 2.7.1.11). Son optimum de pH se situe entre 7, 5-7, 6, l'affinité de l'enzyme est alors estimée à 0, 3 mM pour le pyrophosphate et 3, 5 mM pour le fructose-6-phosphate. Cette transférase par l'intermédiaire du métabolisme du pyrophosphate et de l'accroissement du rendement énergétique de la glycolyse pourrait jouer un rôle important dans les mécanismes biochimiques impliqués dans la production du latex |
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