Caractérisation des partenaires moléculaires impliqués dans l'interaction entre le Cauliflower mosaic virus et son insecte vecteur
La majorité des phytovirus utilise un organisme tiers (vecteur) pour passer d'une plante une autre, et les pucerons sont de loin les vecteurs les plus importants. La stratégie la plus utilisée est la transmission <(non-circulante: les virus acquis sur une plante infectée sont retenus au niveau des pièces buccales de l'insecte, d'où ils pourront être relargués lors de nouvelles piqûres initiant l'infection de nouvelles plantes hôte. Nous avons utilisé le modèle Cauliflower mosaic virus (CaMV) - puceron afin de mieux caractériser les interactions moléculaires complexes mises en jeu entre virus et vecteur dans ce type de transmission. Les déterminants viraux impliqués dans la transmission du CaMV sont relativement bien connus: la protéine P2 établit un lien entre les stylets du vecteur et les complexes formés du virion décoré de la protéine virale ^3. P^ semble au coeur du cyde du virus, car elle crée des liens avec la protéine responsable du transport par le puceron (P2), et avec la protéine responsable du mouvement intra-plante (P1). Par cristallographie aux rayons X, nous avons obtenu la structure tridimensionnelle des 74 acides aminés N-terminaux impliqués dans de multiples interactions. Ces informations structurales permettent de comprendre comment plusieurs changements conformationnels régulent les différentes fonctions de P^ dans le cycle viral. Les récepteurs de virus de plante chez l'insecte sont inconnus. Nous avons développé un système d'interaction in vitro sur stylets disséqués pour rechercher les récepteurs du CaMV dans son vecteur. Nous avons localisé précisément les molécules réceptrices de ce virus au niveau du canal commun des stylets maxillaires, et montré qu'il s'agissait de protéines cuticulaires non glycosylées. Un support physique, sur lequel s'accroche P2, a été observé la pointe des stylets maxillaires par microscopies électroniques à transmission et à balayage. Ce nouvel organe, jamais décrit jusque là, a été dénommé l'"acrostyle".
Main Author: | |
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Format: | thesis biblioteca |
Language: | fre |
Published: |
Montpellier SupAgro
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Subjects: | H20 - Maladies des plantes, caulimovirus mosaïque du chou fleur, relation hôte pathogène, vecteur de maladie, transmission des maladies, Aphididae, protéine animale, cuticule animale, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_35617, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_34017, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_8164, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_2329, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_525, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_439, http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_27957, |
Online Access: | http://agritrop.cirad.fr/563478/ |
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Summary: | La majorité des phytovirus utilise un organisme tiers (vecteur) pour passer d'une plante une autre, et les pucerons sont de loin les vecteurs les plus importants. La stratégie la plus utilisée est la transmission <(non-circulante: les virus acquis sur une plante infectée sont retenus au niveau des pièces buccales de l'insecte, d'où ils pourront être relargués lors de nouvelles piqûres initiant l'infection de nouvelles plantes hôte. Nous avons utilisé le modèle Cauliflower mosaic virus (CaMV) - puceron afin de mieux caractériser les interactions moléculaires complexes mises en jeu entre virus et vecteur dans ce type de transmission. Les déterminants viraux impliqués dans la transmission du CaMV sont relativement bien connus: la protéine P2 établit un lien entre les stylets du vecteur et les complexes formés du virion décoré de la protéine virale ^3. P^ semble au coeur du cyde du virus, car elle crée des liens avec la protéine responsable du transport par le puceron (P2), et avec la protéine responsable du mouvement intra-plante (P1). Par cristallographie aux rayons X, nous avons obtenu la structure tridimensionnelle des 74 acides aminés N-terminaux impliqués dans de multiples interactions. Ces informations structurales permettent de comprendre comment plusieurs changements conformationnels régulent les différentes fonctions de P^ dans le cycle viral. Les récepteurs de virus de plante chez l'insecte sont inconnus. Nous avons développé un système d'interaction in vitro sur stylets disséqués pour rechercher les récepteurs du CaMV dans son vecteur. Nous avons localisé précisément les molécules réceptrices de ce virus au niveau du canal commun des stylets maxillaires, et montré qu'il s'agissait de protéines cuticulaires non glycosylées. Un support physique, sur lequel s'accroche P2, a été observé la pointe des stylets maxillaires par microscopies électroniques à transmission et à balayage. Ce nouvel organe, jamais décrit jusque là, a été dénommé l'"acrostyle". |
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