La glutathion peroxydase du latex d'Hevea brasiliensis. Caractérisation et implications physiologiques
Tous les organismes vivants sont sensibles aux formes toxiques de l'oxygène. Cependant, H2O2, forme la plus stable, peut être décomposée dans le cytosol des laticifères d'H. brasiliensis par plusieurs enzymes dont une glutathion peroxydase (GPx) qui possède une masse moléculaire de 40 plus ou moins 5 kDa. L'éthylène employé ponctuellement pour stimuler la production de latex n'a pas d'effet significatif sur l'activité spécifique de l'enzyme. Cependant, l'accélération du métabolisme induite par un nombre croissant de stimulations éthyléniques augmente cette activité. La GPx est fonctionnelle dans un cytosol filtré dépourvu de protéine. La forte affinité de l'enzyme pour H2O2 et les teneurs de glutathion réduit in situ laissent penser que l'enzyme est responsable d'une détoxication efficace du H2O2 dans le latex
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Université de Montpellier 2
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dig-cirad-fr-3139252024-01-27T10:26:06Z http://agritrop.cirad.fr/313925/ http://agritrop.cirad.fr/313925/ La glutathion peroxydase du latex d'Hevea brasiliensis. Caractérisation et implications physiologiques. Joët Thierry. 1997. Montpellier : Université de Montpellier 2, 16 p. Mémoire DEA : Fin d'Etudes en Bases de la Production Végétale. Physiologie Intégrée et Ecophysiologie de la Nutrition et de la Croissance des Plantes : Université des sciences et techniques du Languedoc La glutathion peroxydase du latex d'Hevea brasiliensis. Caractérisation et implications physiologiques Joët, Thierry fre 1997 Université de Montpellier 2 F60 - Physiologie et biochimie végétale Hevea brasiliensis latex glutathion péroxydase éthylène stimulus oxygène détoxification métabolique activité enzymatique http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_3589 http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_4214 http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_29508 http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_2679 http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_7415 http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_5477 http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_34050 http://aims.fao.org/aos/agrovoc/c_2604 Tous les organismes vivants sont sensibles aux formes toxiques de l'oxygène. Cependant, H2O2, forme la plus stable, peut être décomposée dans le cytosol des laticifères d'H. brasiliensis par plusieurs enzymes dont une glutathion peroxydase (GPx) qui possède une masse moléculaire de 40 plus ou moins 5 kDa. L'éthylène employé ponctuellement pour stimuler la production de latex n'a pas d'effet significatif sur l'activité spécifique de l'enzyme. Cependant, l'accélération du métabolisme induite par un nombre croissant de stimulations éthyléniques augmente cette activité. La GPx est fonctionnelle dans un cytosol filtré dépourvu de protéine. La forte affinité de l'enzyme pour H2O2 et les teneurs de glutathion réduit in situ laissent penser que l'enzyme est responsable d'une détoxication efficace du H2O2 dans le latex thesis info:eu-repo/semantics/masterThesis Thesis info:eu-repo/semantics/closedAccess http://catalogue-bibliotheques.cirad.fr/cgi-bin/koha/opac-detail.pl?biblionumber=19959 |
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Tous les organismes vivants sont sensibles aux formes toxiques de l'oxygène. Cependant, H2O2, forme la plus stable, peut être décomposée dans le cytosol des laticifères d'H. brasiliensis par plusieurs enzymes dont une glutathion peroxydase (GPx) qui possède une masse moléculaire de 40 plus ou moins 5 kDa. L'éthylène employé ponctuellement pour stimuler la production de latex n'a pas d'effet significatif sur l'activité spécifique de l'enzyme. Cependant, l'accélération du métabolisme induite par un nombre croissant de stimulations éthyléniques augmente cette activité. La GPx est fonctionnelle dans un cytosol filtré dépourvu de protéine. La forte affinité de l'enzyme pour H2O2 et les teneurs de glutathion réduit in situ laissent penser que l'enzyme est responsable d'une détoxication efficace du H2O2 dans le latex |
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